Analytik extrazellulärer Matrixproteine

Wir bestimmen den Kollagengehalt einer Probe bezogen auf das Feuchtgewicht, die Oberfläche oder auf den gesamten Proteingehalt. Das Muster der Quervernetzungen ist nicht nur ein Marker für die biomechanische Kapazität eines Gewebes, sondern auch für frisch synthetisiertes Kollagen, aktivierte Fibroblasten oder fibrosiertes Gewebe. Verschiedene Degradationsteste dienen als Maß der biochemischen Stabilität des Gewebes. Neben den Kollagenanalysen kann auch der Gehalt an Elastin in einer Probe bestimmt werden wie auch die Zusammensetzung der Elastinquervernetzungen.

Die Analysen im Überblick

Kollagenanalytik

  • Kollagengehalt (Hydroxyprolingehalt; Aminosäurenanalyse)
  • Kollagentypen (Kollagentypen I, II, III, V; SDS- Gelelectrophorese
  • Kollagenquervernetzungen (HP, LP, HHL, DHLNL, HLNL, HHMD¸ Aminosäurenanalyse und HPLC)
  • Kollagenglykosylierung (Galaktosylhydroxylysin, Glukosyl-Galaktosylhydroxylysin; Aminosäurenanalyse)
  • Kollagenglykierung (“advanced glycation end products” – Pentosidin; HPLC)
  • Kollagenstabilität (Messung der Denaturierung durch DSC – differential scanning calorimetry)
  • Hydroxylierungsgrad (Hydroxyprolin/Prolin, Hydroxylysin/Lysin; Aminosäurenanalyse)
  • Kollagenreinheit (Aminosäurenzusammensetzung / 1000 Aminosäuren)
  • Gehalt an denaturiertem Kollagen (Chymotrypsin-Assay)
  • Degradierbarkeit (MMP-Assay) 

 

Elastinanalytik

  • Elastingehalt (Aminosäurenanalyse)
  • Elastinquervernetzungen (Desmosin, Isodesmosin; Aminosäurenanalyse)
  • Elastinreinheit (Aminosäurenzusammensetzung / 1000 Aminosäuren)

 

Analyse von (rekombinanten) Protein

  • Proteingehalt/Proteinreinheit (Aminosäurenzusammensetzung)
  • Glykosylierung (N-Acetylglucosamin, N-Acetylgalactosamin; Aminosäurenanalyse)